Vásároljon kiváló minőségű köztes terméket a kínai gyártótól

Az Fmoc-N-Me-Ile-OH (N-α-Fmoc-N-α-metil-L-izoleucin) egy nem természetes, N-metilezett aminosav-származék, amelyet kifejezetten az Fmoc-alapú szilárd fázisú peptidszintézishez (SPPS) terveztek. Szerkezetileg a molekula izoleucin vázból áll, ahol az α-aminocsoport N-metil szubsztituenst hordoz, a szekunder amint pedig a bázis-labilis 9-fluorenilmetiloxikarbonil (Fmoc) csoport védi. A C-terminális karbonsav szabad marad a kapcsoláshoz. Az N-metil-csoport jelenléte konformációs kényszert vezet be a peptidvázba, mivel az N-metilezett amidok eltérő cisz/transz preferenciákat vesznek fel a szubsztituálatlan amidokhoz képest. Ez a korlátozott architektúra fokozza a peptidek metabolikus stabilitását azáltal, hogy az amidkötést ellenállóvá teszi a proteolitikus hasítással szemben, ugyanakkor javítja a membrán permeabilitását és az orális biológiai hozzáférhetőséget mind in vitro, mind in vivo farmakológiai vizsgálatok során. Az Fmoc csoport, amely enyhe bázikus körülmények között hasad (20% piperidin DMF-ben), ortogonális a savra labilis oldallánc védőcsoportokra, biztosítva a kompatibilitást a szabványos Fmoc SPPS protokollokkal. Az Fmoc-N-Me-Ile-OH egy építőelem az N-α-metil-izoleucin aminosavak szintetikus peptidekbe való bejuttatására Fmoc SPPS segítségével.

Az Fmoc-Thr(Trt)-OH (Fmoc-O-tritil-L-treonin) a természetben előforduló L-treonin aminosav stratégiailag védett származéka, amelyet kifejezetten az Fmoc-alapú szilárd fázisú peptidszintézishez (SPPS) terveztek. Szerkezetileg a molekula egy treonin vázból áll, ahol az α-aminocsoportot a bázis-labilis 9-fluorenilmetiloxikarbonil (Fmoc) csoport védi, míg az oldallánc hidroxilcsoportját a terjedelmes, savra labilis tritil (Trt, trifenilmetil) védőcsoport védi. A C-terminális karbonsav szabadon marad a gyantához vagy a növekvő peptidlánc előző aminosavához való kapcsolódáshoz. Ez a kettős védelmi stratégia – az ortogonális bázis-labilis Fmoc és a savlabilis Trt – pontos vezérlést biztosít az SPPS-ben a védőcsoport-eltávolítási szekvenciák felett.

Az Fmoc-Glu-OtBu (N-Fmoc-L-glutaminsav 1-terc-butil-észter) a természetben előforduló L-glutaminsav aminosav szelektíven védett származéka, amelyet kifejezetten Fmoc-alapú szilárd fázisú peptidszintézishez (SPPS) és γ-glutamil peptidek előállításához terveztek. Szerkezetileg a molekula egy glutaminsav vázból áll, ahol az α-aminocsoportot a bázis-labilis 9-fluorenilmetiloxikarbonil (Fmoc) csoport, míg az oldallánc γ-karboxilcsoport terc-butil-észterként (OtBu) védi. Az α-karboxilcsoport szabad marad a gyantához vagy a növekvő peptidlánc előző aminosavához való kapcsolódáshoz. Ez az ortogonális védelmi stratégia – bázis-labilis Fmoc az α-amino-csoporthoz és savra labilis tBu-észter az oldallánchoz – lehetővé teszi a védőcsoport-eltávolítási szekvenciák pontos szabályozását az SPPS-ben. A tBu-észtert erősen savas körülmények között hasítják (jellemzően 50% TFA DCM-ben), míg az Fmoc-csoportot piperidinnel távolítják el DMF-ben, lehetővé téve az oldallánc-karboxil szelektív felfedését a láncösszeállítás befejezése után. Ez a szelektív leleplező képesség az Fmoc-Glu-OtBu-t nélkülözhetetlen építőkövévé teszi a glutamil egységet tartalmazó elágazó észterek, amidok, laktámok és laktonok szintéziséhez.

Az Fmoc-Thr(tBu)-OH (N-α-Fmoc-O-terc-butil-L-treonin, CAS 71989-35-0) a természetben előforduló L-treonin aminosav védett származéka, amely egy 9-fluorenil-metoxikarbonil (Fmoc) funkciós csoportot és a tert-butil-terminálist védi. védi a β-hidroxil oldalláncot. A treoninváz két királis centrumot tartalmaz az α-szénnél és a β-szénnél, a természetes L-treonin konfigurációval (2S,3R). A hidroxil-oldallánc terc-butil-csoportja (tBu) stabil az Fmoc eltávolításához szükséges bázikus körülmények között, de a trifluor-ecetsav (TFA) könnyen lehasítja a végső peptid-védőcsoport-eltávolítás során, így az Fmoc-Thr(tBu)-OH standard építőelem az Fmoc-alapú szilárd fázisú (SPPS) szintézisben. Ellentétben a legtöbb aminosavval, ahol az oldallánc védelme opcionális, a treonin körültekintő kezelést igényel reaktív másodlagos hidroxilcsoportjával – a szabad treonin-hidroxilcsoportok nemkívánatos mellékreakciókban vehetnek részt a láncösszeállítás során, beleértve az acilezést, amely elágazó láncú peptidekhez vezet, és a dehidratációt dehidrobutirint képezve. A tBu csoport hatékonyan kezeli ezeket a kockázatokat azáltal, hogy a hidroxilt közömbössé teszi standard SPPS körülmények között, miközben ortogonális marad az Fmoc eltávolítási stratégiára. Ez az ortogonális védelmi logika lehetővé teszi a treonin maradékok megbízható beépülését bármilyen hosszúságú és összetettségű peptidláncba, az egyszerű terápiás peptidektől az észterkötéseket tartalmazó komplex depszipeptidekig.

Az Fmoc-Ser(tBu)-OH (N-α-fluorenilmetiloxikarbonil-O-terc-butil-L-szerin) egy szabványos Fmoc-védett aminosav építőelem, amely a szerin hidroxil oldalláncán terc-butil-éter védőcsoportot tartalmaz. Az α-amino-funkciót védő Fmoc-csoportot szelektíven eltávolítják enyhe bázikus körülmények között (20% piperidin DMF-ben), míg a savra labilis terc-butil (tBu) csoport érintetlen marad a láncösszeállítási folyamat során, csak a végső TFA-közvetített globális védőcsoport-eltávolítási lépés során hasad le. Ez az ortogonális védőcsoport-stratégia – bázis-labilis Fmoc az α-amin és sav-labilis tBu az oldallánc esetében – a standard Fmoc/tBu szilárd fázisú peptidszintézis (Fmoc SPPS) sarokköve, és gyakorlatilag az összes automatizált peptidszintetizátorban alkalmazzák világszerte.

Az Fmoc-Phe-OH (N-α-Fmoc-L-fenilalanin) az Fmoc-alapú szilárd fázisú peptidszintézis (SPPS) sarokköve, amely a bázis-labilis Fmoc védőcsoportot a natív L-fenilalanin aminosavval kombinálja. Az Fmoc (9-fluorenil-metil-oxi-karbonil)-csoport különösen értékes a peptidszintézisben, mivel enyhe lúgos körülmények között (jellemzően 20% piperidin DMF-ben) eltávolítható anélkül, hogy befolyásolná a peptidváz integritását vagy a savérzékeny oldallánc-védőcsoportokat. Az Fmoc-Phe-OH aromás benzil oldallánca megjósolható hidrofóbitást és specifikus szerkezeti tulajdonságokat kölcsönöz a szintetizált peptideknek, ami elengedhetetlenné teszi a fenilalanin-maradékok terápiás peptidekbe való bejuttatását, a szerkezet-aktivitás kapcsolat (SAR) vizsgálatát és a peptidomimetikus fejlesztést. Az Fmoc csoport merev sík szerkezete önszerveződő tulajdonságokat is lehetővé tesz, az Fmoc-Phe konjugátumokat széles körben tanulmányozzák funkcionális hidrogélek és bioanyagok képzésére a szövetmérnöki és regeneratív gyógyászatban.