Termékek

Az Fmoc-Sar-OH.H2O a szarkozin (N-metilglicin) Fmoc-védett formája, amelyet monohidrát kristályos formában szállítanak. A szarkozin a legegyszerűbb N-alkilezett aminosav, amely egy másodlagos aminocsoportot (-NH-) tartalmaz a standard α-aminosavakban található elsődleges aminocsoport helyett. Ez a szerkezeti különbség alapvetően megváltoztatja a szarkozin tartalmú peptidek konformációs viselkedését: az N-metil csoport korlátozza a gerinc rugalmasságát, csökkenti a hidrogénkötési hajlamot, és egyedi másodlagos szerkezeti preferenciákat kölcsönöz, amelyekhez a hagyományos aminosavak nem érhetők el.

Az Fmoc-N-Me-Trp(Boc)-OH (N-α-(9-fluorenil-metoxikarbonil)-N-α-metil-N-in-terc-butoxikarbonil-L-triptofán, CAS 197632-75-0) egy di-védett, N-metilezett szilárd Fmoszefán-triptofán-származékhoz tervezett szilárd triptofán-triptofán-származék. (SPPS). A molekula három kulcsfontosságú szerkezeti jellemzőt tartalmaz: egy Fmoc-csoport, amely védi az α-amino-funkciót, egy N-metil-csoport az α-nitrogénnél, és egy Boc-csoport, amely védi a triptofán oldalláncának indol-nitrogénjét.

Az Fmoc-Asp(OMpe)-OH (N-α-Fmoc-L-aszparaginsav-β-3-metil-pent-3-il-észter) egy Fmoc-védett L-aszparaginsav-származék, amely a sztérikusan igényes β-3-metilpent-3-il (OMpe) oldallánc védőcsoportot hordozza. A vegyületet kifejezetten a standard Fmoc-Asp(OtBu)-OH fejlett alternatívájaként fejlesztették ki az Fmoc szilárdfázisú peptidszintézisben (SPPS) való használatra, ahol az Fmoc védőcsoportok eltávolítása során ismétlődő piperidinkezelés egyébként kiterjedt aszpartimiddel kapcsolatos melléktermékképződést válthat ki az aszpartil-maradékokon, különösen az Asp-Ter, Asp-Shr, Asp-Shr és Asp-Shr szekvenciáknál.

Az Fmoc-TmbGly-OH egy speciális, kettős védettségű glicin-származék, amely 2,4,6-trimetoxibenzil (Tmb) csoportot tartalmaz az amid nitrogén vázán, a terminális amin standard bázis-labilis Fmoc védőcsoportja mellett. Ez a szerkezeti innováció az Fmoc-TmbGly-OH-t a benzil-alapú gerincvédő csoport tagjaként pozícionálja, amely magában foglalja a 2,4-dimetoxibenzil (Dmb) és a 2-hidroxi-4-metoxibenzil (Hmb) analógokat. A glicintartalmú peptidek natív Fmoc szilárd fázisú peptidszintézisében (SPPS) a glicin nagy konformációs rugalmassága hajlamossá teszi a peptidláncokat a szilárd hordozókon lévő intermolekuláris aggregációra, ami a védőcsoportok hiányos eltávolításához, lassú kapcsolódási kinetikához és végső soron alacsony nyersanyag- és tisztasághoz vezet. Az Fmoc-TmbGly-OH stratégiai gerincvédelemmel oldja meg ezt a kihívást, amely megzavarja a hidrofób aggregációt a lánc összeállítása során, míg megnövelt savlabilitása (mindössze 7% TFA-val hasított) stratégiai fejlesztést jelent az Fmoc-(Dmb)Gly-OH-hoz képest, lehetővé téve az összetett, nagy célértékű peptidek szelektív ortogonális védelem eltávolítását.

Az Fmoc-Lys(Mmt)-OH (Nα-Fmoc-Nε-4-metoxi-tritil-L-lizin) egy ortogonálisan védett lizin-származék, amely az ε-amino-oldalláncon egy erősen savlabilis 4-metoxi-tritil (Mmt) védőcsoportot tartalmaz. A molekula egy bázis-labilis Fmoc-csoportból áll, amely az α-amino-terminálisra van telepítve, egy terjedelmes és nagy elektronban gazdag metoxi-tritil-csoportból, amely védi a lizin oldalláncának ε-aminját, és egy szabad α-karboxilátból áll a kapcsoláshoz. Az Mmt csoport lényegesen savlabilisabb, mint a hagyományos védőcsoportok, mint például a Boc vagy a Trt, és szelektíven eltávolítható rendkívül enyhe savas körülmények között (1% TFA DCM-ben), így az összes többi standard savlabilis védőcsoport érintetlen marad. Ez a rendkívüli savérzékenység az Fmoc-Lys(Mmt)-OH-t kiváló építőkövévé teszi elágazó láncú peptidek, ciklikus peptidek és komplex, többfunkciós peptidkonjugátumok szintéziséhez Fmoc szilárd fázisú peptidszintézis révén.

Az Fmoc-Lys(Ac)-OH (N-α-fluorenilmetiloxikarbonil-N-ε-acetil-L-lizin) egy egyedileg módosított lizinszármazék, amelyben a lizin oldalláncának ε-aminocsoportját acetil- (Ac) csoport védi. Az α-amino funkción lévő Fmoc-csoport standard bázikus körülmények között (20% piperidin DMF-ben) eltávolítható a peptidlánc összeállítása során, míg az ε-acetilcsoport stabil marad a teljes Fmoc SPPS folyamat és a végső TFA által közvetített globális védőcsoport eltávolítása során. Ez a módosítás lehetővé teszi az N-ε-acetil-lizin maradékok közvetlen bejuttatását szintetikus peptidekbe, ami különösen értékes az acetilációtól függő fehérje-fehérje kölcsönhatások, az enzim-szubsztrát felismerés és az epigenetikai jelátviteli útvonalak tanulmányozásához, ahol a lizin acetiláció kritikus szabályozó szerepet játszik.